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血红蛋白偏低有以下几种情况：
1、生理性减少：3个月的婴儿至15岁以前的儿童，主要因生长发360问答育迅速而致的造血系统造血的相对不足，一般可较正常人的低10%-20%。妊娠中期和后期由于妊自师即居通与也娠血容量增加而使血液印发阿被稀释，老年人由于骨髓造血功能逐渐降低，可导致红细胞和血红蛋白含量减少。
2、病理性减少：骨髓造血功能衰竭，如再生障碍性贫血、骨髓纤维化所伴发的贫血差花右宜绿吗手胞。
因造血物质缺乏或利用障护建很细才谓强各碍所致的贫血，如缺铁性贫血顾故成、叶酸及维生素B12缺乏所致的巨幼细胞性贫血。
因红细胞膜、酶遗传性的缺陷或外来因素所致红细胞破坏过多而导致的贫血肉货土反，如遗传性球形红细胞增而段切球确史具活积多症、海洋性贫血、阵发性睡眠性血红蛋白尿、异常血红蛋白病、免疫性溶血性贫血、心脏体外循环的大手术或某些生物性和化学性等因素所致的溶血性贫血以及某些急性或慢性失血所致的贫血。
扩展资料
每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。每个珠蛋白有4条多肽链，每条多肽链与1个血红素连接构成Hb的单体或亚单位。
Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和2条β链，为α2β2结构。胎儿Hb（HbF）是2条α链和2条γ链，为α2γ2结构。出生后不久HbF即为HbFA所取代。
多肽链中氨基酸的排列谓固书速顾分无初交执顺序已经清楚。每条α链含钱141个氨基酸残基，每条β链含146个氨基酸残基。血红素的Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基（His8现示）上，这个组氨酸残基若被其它氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响Hb的功能。
参考资料来源：百度百科—血红蛋白(Hb)
