jacky
免疫球蛋白（immunoglobulin）指具有抗体活性的动物蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球来自蛋白（γ-球蛋白）中。免疫球蛋白可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。由两条相同的轻链和两条相同威此妈秋对易景的重链所组成，是一类重要的免疫效应分子；由高等动物免疫系统淋巴细胞产生的蛋白质，经抗原的诱导可以转化为抗体。因结构不360问答同可分为IgG、IgA、Ig欢架良深课液M、IgD和IgE5种，多读权科式题古名握数为丙种球蛋白。可溶性免疫球蛋白存在于体造呼全南奏液中，参与体液免疫；膜型免疫球蛋白是B淋巴细胞抗原受体。Ig分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L链）和二条相同的分子量较大的重链（H链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5种免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、C晚前般其身笑板落离无H3和CH4）共五在核是理胞胡个功能区。VL和VH是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4个与抗原结合的位点，如分泌型Ig样必该计帮今货古仅湖A（SIgA），所以SigA结合抗原的亲合力要比血清型IgA高。五聚体由J链和二硫键识状乙抓批责连接五个单体，如IgM。五聚体IgM理论上应为10个与抗原培晚连宣率现香沉财重孔结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻左情，—般只有5个结合点可结合。
